Теперь исследователи сделали снимки с самым высоким разрешением, когда-либо сделанные с помощью рентгеновского лазера, которые показывают изменения в структуре белка с течением времени, показывая, как ключевой белок в фотосинтезирующей бактерии меняет форму под воздействием света. Они достигли разрешения 1,6 ангстрем, что эквивалентно радиусу одного атома олова.«Эти результаты подтверждают, что мы можем использовать этот же метод со всеми видами биологических молекул, включая важные с медицинской и фармацевтической точки зрения белки», — сказал Мариус Шмидт, биофизик из Университета Висконсин-Милуоки, который руководил экспериментом в Национальном бюро SLAC Министерства энергетики США. Ускорительная лаборатория.
По его словам, существует особый интерес к изучению самых быстрых этапов химических реакций, вызываемых ферментами — белками, которые действуют как естественные катализаторы организма: «Мы находимся на пороге открытия совершенно новой неизведанной территории в биологии, где мы можем изучать небольшие, но важные реакции в сверхбыстрых временных масштабах ».Результаты, подробно изложенные в отчете, опубликованном в Интернете 4 декабря в журнале Science, имеют захватывающие последствия для исследований некоторых из самых насущных проблем в науках о жизни, включая понимание биологии в ее наименьшем масштабе и создание фильмов, демонстрирующих биологические молекулы в движении.
Новый способ изучения белков, изменяющих формуЭксперимент проводился в Линейном источнике когерентного света (LCLS) SLAC, пользовательском центре Министерства энергетики США. Рентгеновские лазерные импульсы LCLS, которые примерно в миллиард раз ярче, чем рентгеновские лучи от синхротронов, позволили исследователям увидеть детали атомарного масштаба того, как бактериальный белок изменяется в пределах миллионных долей секунды после воздействия света.
«Этот эксперимент знаменует собой первый раз, когда LCLS был использован для непосредственного наблюдения за структурными изменениями белка, когда это происходит. Он открывает дверь для достижения еще более быстрых временных масштабов», — сказал Себастьян Буте, штатный научный сотрудник SLAC, который курирует экспериментальную станцию, используемую в лаборатории. учиться. Импульсы LCLS, измеряемые в квадриллионных долях секунды, работают как сверхскоростная камера для записи сверхбыстрых изменений, а снимки, сделанные в разные моменты времени, могут быть объединены в подробные видеоролики.
Исследователи изучали белок, обнаруженный в пурпурных бактериях и известный как PYP, что означает «фотоактивный желтый белок», во многом похож на бактериальный глаз, воспринимая синий свет. Механизм очень похож на механизм других рецепторов в биологии, включая рецепторы в человеческом глазу. «Хотя химические вещества разные, это одна и та же реакция», — сказал Шмидт, изучавший PYP с 2001 года.
Доказательство того, что метод работает с хорошо изученным белком, таким как PYP, создает основу для изучения более сложных и биологически важных молекул в LCLS. , он сказал.Химия на лету
В эксперименте LCLS исследователи подготовили кристаллизованные образцы белка и подвергли кристаллы, каждый длиной около 2 миллионных долей метра, синему лазерному свету, прежде чем направить их в рентгеновский луч LCLS.Рентгеновские лучи создавали картины, когда они попадали на кристаллы, которые использовались для реконструкции трехмерной структуры белков.
Исследователи сравнили структуры белков, подвергшихся воздействию света, с теми, которые не должны были идентифицировать структурные изменения, вызванные светом.«В будущем мы планируем изучить все виды ферментов и других белков, используя этот же метод», — сказал Шмидт. «Это исследование показывает, что молекулярные детали химии жизни можно проследить с помощью рентгеновской лазерной кристаллографии, которая делает некоторые из наиболее востребованных целей биологии достижимыми».
К исследователям из Университета Висконсин-Милуоки и SLAC присоединились исследователи из Университета штата Аризона; Ливерморская национальная лаборатория Лоуренса; Гамбургский университет и DESY в Гамбурге, Германия; Государственный университет Нью-Йорка, Буффало; Чикагский университет; и Имперский колледж в Лондоне. Работа была поддержана Национальным научным фондом, Национальным институтом здравоохранения и Ливерморской национальной лабораторией.